Fimrehår er organeller, der sørger for, at eukaryote celler kan bevæge sig, sanse og overføre ekstern stimuli mellem cellerne. De er opbygget og vedligeholdt af en transportproces inde i cellerne, der består af mindst af 22 forskellige proteiner, der organiseres i såkaldte IFT-A og IFT-B komplekser drevet af molekylære motorer.

Hvis der ikke bliver dannet cilier i menneskets celler, kan dette resultere i syndromiske sygdomme kendt som ciliopatier, der kan medføre døvhed, blindhed, fedme, forkert positionering af organer, ophobninger af væske i hjernen, dannelse af cyster i nyrerne, skeletabnormiteter, infertilitet og tilbagevendende lungeinfektioner. Derfor har forskere verden over stor fokus på at få mere viden om cilier.

Selvom det er 11 år siden den første strukturelle analyse af IFT-proteiner blev offentliggjort, mangler vi stadig en komplet struktur af større IFT-komplekser, hvilket er vanskeliggjort af en høj grad af fleksibilitet og flere konformationer af IFT-komplekser, der sandsynligvis er nødvendigt for at organisere interaktioner med mange forskellige proteiner, som skal transporteres ind i ciliet.

Men nu har et forskerhold fra Esben Lorentzens laboratorium ved Institut for Molekylærbiologi og Genetik ved Aarhus Universitet, sammen med forskerhold fra Odense, Tyskland og Schweiz brugt de seneste fremskridt inden for strukturforudsigelse til at afdække strukturen af et IFT-B-kompleks med 15 protein enheder. Resultaterne er offentliggjort i det videnskabelige tidsskrift EMBO Journal.

Med de nye resultater er endnu et skridt taget til at få mere viden om cilier, så man kan på længere sigt kan udvikle ny medicin, der kan bekæmpe de sygdomme, der er forbundet med den manglende dannelse af cilier.